Durchbruch kann revolutionieren die Studie von moderner Enzyme

Chemiker in Die Akademie der Künste und Wissenschaften, zum ersten mal, erstellt Enzym-Aktivität mit Peptiden, das sind nur sieben Aminosäuren lang ist.

Durchbruch kann revolutionieren die Studie von moderner Enzyme

Ihren Durchbruch, das ist das Thema des kürzlich erschienenen Artikel in Nature Chemistry magazine (Macmillan Publishers, 2014), kann revolutionieren die Studie des modernen Enzyme, deren Ketten von Aminosäuren in der Regel in die Hunderte, und von neurologischen Krankheiten, wie Alzheimer, die in der Regel geprägt von kleinen Klumpen von unförmigen Proteine, die sogenannten amyloids.

Ihr Befund stützt auch die Theorie, dass amyloid-Fibrillen – stark, sehr gut organisiert Fasern, gebildet durch Proteine und Peptide – kann vordatiert Enzyme und Reaktionen ausgelöst, die dazu geführt, dass einige der frühesten Formen des Lebens.

„Enzyme Falten sich in eine einzigartige dreidimensionale Strukturen, die zugrunde Ihrer bemerkenswerten katalytischen Eigenschaften und tragen zu Ihrer Größe“, sagt Ivan V. Korendovych, assistant professor der Chemie, die co-führte die Studie mit William DeGrado, SU professor der pharmazeutischen Chemie an der University of California, San Francisco (UCSF). „Unser Ziel war es, zu beweisen, dass viel kürzere Peptide können auch erreichen, gut definierte Konformationen durch die Bildung von amyloid-Fibrillen.“

Korendovych und seinem team entworfen sieben einfachen Peptiden, die jeweils sieben Aminosäuren. Sie ließ dann die Moleküle der einzelnen Peptid-selbst-zusammenbauen, oder spontan verklumpen, bilden amyloids. (Zink, ein Metall mit katalytischer Eigenschaften, die eingeführt wurde, um die Geschwindigkeit der Reaktion.) Was Sie fanden, war, dass vier der sieben Peptide katalysiert die Hydrolyse der Moleküle als Ester, verbindungen, die mit Wasser reagieren zu Wasser und Säuren – ein Kunststück, nicht selten unter bestimmten Enzymen.

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